Fot. Fotolia
Nieprawidłowe działanie enzymów - czyli białek odpowiadających za zachodzące w organizmach reakcje chemiczne - może prowadzić m.in. do rozwoju nowotworów. Wioletta Rut z Politechniki Wrocławskiej pracuje nad metodą monitorowania ich aktywności.
Enzymy, czyli białka proste i złożone katalizujące reakcje chemiczne, odgrywają w funkcjonowaniu naszych organizmów niezwykle istotną rolę: odpowiadają za niezliczone reakcje chemiczne zachodzące w żywych organizmach.
Niestety, działanie enzymów nie zawsze jest dla nas pozytywne. W przypadku tzw. proteaz - czyli enzymów odpowiedzialnych za hydrolizę białek na mniejsze fragmenty - ich nieprawidłowe działanie może doprowadzić do rozwoju chorób, np. nowotworowych. "Dlatego czasem trzeba regulować aktywność enzymów, aby nie było ich w komórce za dużo lub za mało" - mówi w rozmowie z PAP Wioletta Rut, doktorantka z Politechniki Wrocławskiej i jedna z tegorocznych stypendystek programu L\'Oreal-UNESCO Dla Kobiet i Nauki.
W ramach swojej pracy doktorskiej Wioletta Rut pracuje nad stworzeniem markerów - związków chemicznych, które pozwolą monitorować aktywność enzymów. W mierzeniu aktywności enzymów w samych organizmach największą przeszkodą jest fakt, że w jednej komórce znajduje się nie jeden, a kilka enzymów. "Potrzebujemy związku, który będzie selektywnie wiązał się jedynie z naszym docelowym enzymem, a nie z innymi enzymami obecnymi w komórce. To pozwoli faktycznie zmierzyć poziom aktywności konkretnego białka" - tłumaczy badaczka.
Obiektem zainteresowania Wioletty Rut są przede wszystkim białka pochodzące z dwóch grup enzymów: proteaz treoninowych oraz cysteinowych.
"Głównym przedstawicielem proteaz treoninowych jest proteasom – duży kompleks enzymatyczny" - opowiada rozmówczyni PAP. - "Zaobserwowano, że hamowanie aktywności proteasomu jest terapeutycznie korzystne w leczeniu różnego rodzaju białaczek". Oznacza to, że hamowanie aktywności proteasomu może równocześnie hamować rozwój niektórych białaczek.
"Właśnie dlatego tak ważne jest, żebyśmy mieli do dyspozycji dobrą metodę monitorowania aktywności proteasomu" - podkreśla Wioletta Rut.
Ponieważ proteasom jest kompleksem enzymatycznym - posiada trzy tzw. aktywności katalityczne. "To tak, jak gdyby miał on w środku trzy pojedyncze enzymy" - opowiada badaczka. "My z kolei poszukujemy związków, które będą oddziaływały z każdą z tych aktywności z osobna. Za pomocą takich markerów moglibyśmy mierzyć poziom proteasomu w próbkach krwi pobranych od pacjentów, aby określić, aby określić w których typach białaczek aktywność danej podjednostki katalitycznej proteasomu jest zwiększona".
Z kolei enzymy deubikwitynujące to proteazy, które usuwają małe białko, ubikwitynę. Jeśli ubikwityna zostaje z białka usunięta, to nie będzie ono przeznaczone do degradacji, czyli organizm nie otrzyma sygnału, że powinien je zniszczyć.
"Problem polega na tym, że nie mamy selektywnego związku, który pozwoliłby nam monitorować aktywność tylko jednego enzymu deubikwitynującego" - tłumaczy Wioletta Rut. - "Na przykład jeśli białko zostanie zhydrolizowane przez proteazy cysteinowe, to nie mamy sposobu na dowiedzenie się, która proteaza to zrobiła. Czyli nie mamy możliwości monitorowania konkretnego enzymu deubikwitynującego. Dlatego właśnie chcemy znaleźć związki - markery lub inhibitory - które będą wiązały się z tym jednym enzymem, aby z ich pomocą określić jego aktywność w organizmie" - dodaje.
Po opracowaniu poszukiwanych związków grupa badawcza, której częścią jest Wioletta Rut, planuje opracować test poziomu aktywności proteasomu w próbkach krwi od pacjentów. "Chcielibyśmy, żeby nasze wyniki dało się wykorzystać w praktyce, aby miały dalsze zastosowanie" - stwierdza badaczka. (PAP)
PAP - Nauka w Polsce
autor: Katarzyna Florencka
kflo/ zan /
Przed dodaniem komentarza prosimy o zapoznanie z Regulaminem forum serwisu Nauka w Polsce.
